Elektrophoretische Studien an fluorochromierten Serum- und Organproteinen

Zusammenfassung

An Hand von über 150 elektrophoretischen Einzeluntersuchungen unter Verwendung von anodischen, kathodischen und elektroneutralen Fluorochromen wurde bei Beachtung der optimalen Dissoziation die Markierung von Eiweißkörpern in vitro und in vivo geprüft. Hierbei zeigten sich die anodischen Fluorochrome auf Grund ihrer maximalen Dissoziation im physiologischen p_H-Bereich brauchbar. Dabei kann jedoch nicht mit Sicherheit gesagt werden, ob diese Farbstoffe eine stabile Bindung mit Proteinfraktionen eingehen. Auf Grund unserer Untersuchungsergebnisse ist dies am ehesten für die Albumine anzunehmen. Kathodische und elektroneutrale Fluorochrome sind infolge ihrer physikalisch-chemischen Eigenschaften für Untersuchungen im eingangs angedeuteten Sinne nicht brauchbar, wenn dabei der physiologische p_H-Bereich eingehalten werden muß. Aus den dargelegten Gründen sind Ergebnisse, die mit Hilfe der verschiedensten Fluorochrome ohne chemisch einwandfreie Kopplung an ein Proteinsubstrat gewonnen worden sind, vorsichtig zu bewerten und kritisch zu deuten. Dies trifft, wie unsere Untersuchungen zeigen, sowohl für in vivo- als auch für in vitro-Fluorochromierung von Proteinen zu.